
Так же, как архитекторы обычно получают больше славы, чем плотники, ДНК более известна, чем молекулярная машина, преобразовывающая генетические проекты в протеины. Но рибосома находится в центре внимания сегодня с объявлением о Нобелевской премии этого года в химии.Приз был присужден трем ученым, показавшим строение атома и внутренние работы рибосомы: Ада Йонэт из Института Вейцмана в Rehovot, Израиль; Томас Штеиц из Йельского университета; и Венкэтрэмен Рамакришнэн из Лаборатории Совета по медицинским исследованиям Молекулярной биологии в Кембридже, Соединенное Королевство. Все три использовали метод, который, как известно как кристаллография рентгеновских лучей, точно определял положение тысяч атомов в сотовой машине, известной как рибосома, и все разделят одну треть приза за $1,4 миллиона.
«Это – фантастическое выполнение и то, которое все в области знали, в течение некоторого времени достойно такого признания», говорит Уэйн Хендриксон, рентгеновские лучи crystallographer в Колумбийском университете. Хендриксон добавляет, что приз этого года также заканчивает признание Нобелевского Комитета для исследователей центральной догмы биологии, описывающей, как генетическая информация в ДНК копируется в РНК, тогда переведенную на протеины. В 1962 Джеймс Уотсон, Фрэнсис Крик и Морис Уилкинс были награждены Нобелевской премией по их атомной модели ДНК. В 2006 Роджер Корнберг победил для своих структур рентгеновских лучей полимеразы РНК, переводящей ДНК на РНК.
Сегодняшний приз за работу над рибосомой заканчивает это, говорит Хендриксон.Рибосомы существуют во всех клетках во всех живых организмах. Несмотря на то, что центральный, они совсем не просты. Десятки различных протеинов и берегов РНК формируют сложную машину, разделенную на два основных компонента.
Меньший компонент, известный как подъединица 30-Х, работает в основном для расшифровки генетического кода в РНК посыльного. Большая подъединица 50-Х тогда берет эту информацию и использует ее для сшивания вместе надлежащей последовательности аминокислот, составляющих заключительный протеин. Вначале, исследователи изо всех сил пытались нанести на карту строение атома даже одной из этих подъединиц.
Производство структуры рентгеновских лучей требует сначала создающих кристаллов миллионов копий рибосомы, выровненной в почти совершенном заказе. Если тот заказ достаточно точен, исследователи могут тогда запустить луч рентгеновских лучей в кристалле. Образец, в котором те рентгеновские лучи тогда отклоняют от кристалла, может тогда использоваться для планирования расположения атомов в молекуле.
В 1980 Yonath удалось генерировать первые низкокачественные кристаллы рибосомы. К 1990 она повысила качество своих кристаллов, но она все еще боролась хорошей структуре. Штеиц, вместе с его давним Йельским коллегой Питером Муром, вскочил в драку в 1995, после рецепта Йонэта для того, чтобы сделать рибосомные кристаллы.
К 1998 они использовали дополнительное понимание, подбираемое из электронных исследований микроскопии, чтобы помочь им получить 9 структур Ангстрема с низкой разрешающей способностью рибосомы. В августе 2000 группа Штеица тогда издала более высокие 2.4 структуры резолюции Ангстрема большой подъединицы (Наука, 11 августа 2000, p. 905). Между тем группы Йонэта и Рамакришнэна издали немного более низкие структуры резолюции меньшей подъединицы в следующем месяце.
С тех пор эти три группы, плюс другие бригады, использовали те структуры и других для понимания в атомных деталях, как рибосомы переводят генетическую информацию на протеины.Эти три группы также начали выдвигать практические применения своей работы.
Все три, например, сообщили о кристаллических структурах, показывающих, как различные антибиотики связывают с рибосомой. И несколько компаний теперь используют эти структуры, чтобы проектировать новые антибиотики против беспокоящих инфекций, таких как стойкий к метицилину Стафилококк aureus и туберкулез.
Но Штеиц, со своей стороны, говорит, что никогда не думал первоначально, что что-то большее чем фундаментальное понимание молекулярных работ биологии выйдут из работы. «Это походило на немного попытку подняться на Гору Эверест», говорит Штеиц. «Мы знали, что это было выполнимо. Но мы не знали, как добраться там.
Когда мы добрались там в 2000, это было волнующим. Фактически, это был самый волнующий момент, который я имел в науке».Исправление:Оригинальная версия истории заявила, что Роджер Корнберг выиграл Нобелевскую премию 2006 года по своей работе над полимеразой ДНК, переводящей ДНК на РНК.
Тот перевод выполняется полимеразой РНК. Корнбергу присудили его Нобелевский приз за его работу кристаллографии над полимеразой РНК.
Благодаря нескольким читателям для указания на нашу ошибку.
